Специфичност ензима: врсте и карактеристике деловања

Реч "ензим" има латинске корене. Преведено значи "квасац". На енглеском се користи термин "ензим", потиче из грчког термина значи исту ствар. Ензими се зове специјализоване протеине. Они су формирани у ћелијама и имају способност да убрза ток биохемијских процеса. Другим речима, они делују као биолошки катализатори. Размотрите даље да представља специфичност ензима. также будут описаны в статье. Врсте специфичности ће бити описане у чланку.

Опште карактеристике

Појавни облик каталитичког деловања неких ензима узрокована присуством бројних једињења непротеинског природе. Они су позвали кофактори. Они су подељени у две групе: металних јона, и бројних неорганских супстанци као коензима (органска једињења).

ацтивити мецханисм

По својој хемијској природи, спадају у групу ензима протеина. Међутим, за разлику од другог, елементи у питању садржи активно место. То је јединствени скуп функционалних група остатака амино киселина. Они су стриктно оријентисане у простору услед терцијарну или кватернарне структуре ензима. У активном месту катализатора и супстрата ослобађање сајтова. Последњи - је оно што је због специфичности ензима. Подлога је супстанца која делује на протеину. Раније се сматрало да је њихова интеракција се одвија на "кључем". Другим речима, активни сајт мора пажљиво да одговара супстрат. Тренутно доминира другом хипотеза. Сматра се да је на почетку не постоји тачан меч, али она се појављује у току интеракције супстанци. Друга - катализатор - сајт утиче на специфичност деловања. Другим речима, дефинише природу убрзаног реакције.

структура

Сви ензими су подељени у оне- и двухкомпонентних. Бивши имају структуру сличну структуру једноставних протеина. Садрже само аминокиселине. Друга група - протеид - укључује протеине и без протеина део. Последњи делује коензим први - апоензиме. Ласт одређује специфичност субстрата ензима. Односно обавља функцију одељку супстрата у активном месту. Коензим, респективно, служи као каталитичком региону. То укључује специфичност деловања. Као могу деловати као коензима витамина, метала и других једињења мале молекуларне тежине.

катализа

Настанак било које хемијске реакције због судара молекула интеракцији супстанце. Њихово кретање у систему одређује присуство потенцијалне слободне енергије. Хемијске реакције треба да молекули узео прелазно стање. Другим речима, они треба да имају довољно снаге за полагање енергетског баријеру. Она представља минималну количину енергије да преносе сви молекули реактивност. Све катализатори, ензими, укључујући, у стању да смањи енергетску баријеру. То доприноси убрзаном напретку реакције.

У ком се појављује специфичност ензима?

Ова могућност се огледа у убрзању само специфичне реакције. Ензими могу да утичу једно те исто супстрат. Међутим, сваки од њих ће само убрзати специфичну реакцију. Реакција Специфичност ензима може се видети у пируват дехидрогеназа комплекс. Она садржи протеине, утиче на ПВЦ. Главни су: пируват дехидрогеназа, пируват декарбоксилаза, ацетил. Сама Реакција се назива оксидативно декарбоксилацијом СТЦ. Производ се понаша као његов сирћетне киселине активна.

класификација

Следеће врсте специфичних ензима:

1. Стереохемија. Изражава се у способности супстанце да утиче један од могућих стереоизомера супстрата. На пример, да је у стању да делује на фумаратгидротаза фумарата. Међутим, то не утиче на цис-изомер - малеинске киселине.
2. Апсолутна. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Специфичност ензима овог типа је изражена у способности супстанце да утичу само одређени супстрат. На пример, сахараза реагује само са сахароза аргиназе - аргинин и тако даље.
3. Релативна. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Специфичност ензима у овом случају изражава у способност супстанце да утиче групу супстрата имају везу истог типа. На пример, алфа-амилаза реагује са гликогена и скроба. Они имају неку врсту везе глицосиде. Трипсин, пепсин, Цхимотрипсин утичу многи протеини пептида групу.

температура

в определенных условиях. Ензими су специфични у одређеним условима. За већину њих као најбоље да се температура + 35 ... + 45 степени. Када постављате супстанцу у смислу ниже стопе, његова активност смањити. Ово стање се назива реверзибилне инактивације. Када температура расте способност обновљена. рекао је то да када је постављена под условима где је Т Горње вредности се јављају инактивације. Међутим, у овом случају ће бити неповратан, као што је обновљена снижавањем температуре. То је због денатурацијом молекула.

Утицај пХ

Киселост оптужбе молекула зависи. Сходно томе, пХ утиче на активност и специфичност активног места ензима. Оптимална индекс киселост за сваку супстанцу а. Међутим, у већини случајева то је 4-7. На пример, за алфа-амилазу пљувачке оптималне киселости 6.8. У међувремену, постоји велики број изузетака. Оптимално киселости пепсин, на пример, 1.5-2.0, Цхимотрипсин и трипсин - 8-9.

концентрација

Више ензима присутан, је већа реакциона брзина. Сличан закључак се може извући у односу на концентрацију супстрата. Међутим, теоријски одређена за сваку супстанцу засићене циљни садржај. Када се све то су активна места окупирана од постојеће подлоге. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Тако је специфичност ензима је максимално, без обзира на каснију додавања мета.

Супстанце регулатори

Могу се поделити на инхибиторима и активатора. Обе ове категорије се деле на неспецифична и специфичан. За другу врсту спадају автиваторам зхелцхнокислие соли (за липазе подзхелузхоцхнои жлезде), хлор јоне (алфа-амилазу), хлороводонична киселина (за пепсин). Неспецифичне активатори су магнезијума јони који утичу киназе и фосфатазе, и специфични инхибитори - Терминал пептиде проензимес. Касније су неактивни облици супстанци. Оне се активирају цепањем терминала пептида. Они одговарају одређеним типовима сваког појединачног проензима. На пример, у неактивном облику трипсина произведене у облику трипсиноген. Његов активни центар је затворен терминал Хекапептиде, што је специфични инхибитор. Процес активације је његов цлеаваге. Активно место трипсина, као резултат тога, постаје отворен. Неспецифични инхибитори су соли тешких метала. На пример, бакар сулфат. Изазивају денатурацију једињења.

инхибиција

То може бити конкурентна. Овај феномен је изражена у појави структурне сличности између инхибитора и подлоге. Они се укључе у борбу за везу на активном месту. Ако је садржај инхибитор је већи од супстрат се формира коплексфермент инхибитор. Приликом додавања промену односа мета супстанца. Као резултат тога, инхибитор биће замењен. На пример, сукцината се сукцинат дехидрогеназа делује као супстрат. Инхибитори су оксалоацетат или малонат. Конкурентне производе се сматра да утичу на реакцију. Често, они су сличне подлоге. На пример, за глукоза 6-фосфат производа је глукоза. Подлога ће бити иста гликоза-6 фосфат. Неконкурентне инхибиција није намењен структурном сличност супстанце. Инхибитора и подлоге могу истовремено веже за ензим. Стога постоји формирање нове једињења. Они је инхибитор комплексфермент-супстрата. Током интеракције активног центра је блокиран. Ово је због везивања са каталитичког инхибитором сајта активног места. Пример је цитохром оксидаза. За овај ензим служи као супстрата кисеоник. Инхибитори цитохрома оксидазе су соли цијанидне киселине.

алостерна регулација

У неким случајевима, осим активног центра, који одређује специфичност ензима, постоји још један линк. Компонента делује као ит алостеричка. Ако је исто име повезано са њим активатор ензима повећава ефикасност. Ако у одговор на инхибитор алостеричних улази у центар, активна супстанца, односно, смањује. На пример, аденилатне циклазе и гванилат циклазе се односи на ензим са алостеричних тип регулације.