Механизам деловања ензима

Ензими (ензими) - велике молекулске тежине органска једињења протеинске природе, које послују у организму улогу биолошких катализатора.

Механизам деловања ензима

Изучавање механизама основи каталитичку дејство ензима, је један од основних проблема и садашњих проблема не само Ензимологија, али модерно биохемију и молекуларну биологију.

Много пре него што ензими постао доступан чиста и била расветљена њихову природу, су постали убеђени да кључно за процес ензимску има спајање ензима за подлогу. Покушава да пронађе комплексну једињења ензима са супстратом за дуго није довело до успеха, јер овај комплекс је нестабилан, врло брзо распада. Методом спектроскопије је омогућио да се идентификују ензим-субстрат комплексе то каталазе, пероксидазе, алкохол дехидрогеназе, флавинзависимих ензима.

Метод анализе рендгенске је дозвољено да пуно важних информација о структури и каталитичких механизама деловања ензима. Ова метода се користи за успостављање везе супстрат аналози са ензимима лизозима и химотрипсина.

Неки директан доказ за постојање ензима-подлоге комплекса успео да стигне до где је један од каталитичке фаза циклуса ензима је везан на подлогу од ковалентне везе. Пример је реакција хидролизе н-нитрофенил ацетат коју катализује химотрипсина. Када се помеша са ензима Цхимотрипсин етра је ацетилатед у хидроксилне групе реактивне серин остатка. Ова фаза је брзо, али атсетилхимотрипсина хидролизе са формирањем ацетата и слободне химотрипсина је много спорије. Стога атсетилхимотрипсин акумулира, што се лако детектовани у присуству н-нитропхенилацетате.

Присуство ензимског супстрата у композицији може "ухватити" би нестабилан комплексом трансфер ЕУ у неактивном облику, на пример, третманом са ензимом-супстрат комплекса натријум борохидрида која има јак редукциони ефекат. Такав комплекс у виду стабилног деривата ковалентно је детектован у ензима алдолаза. Утврђено је да је субстрат интерагује са молекулима е-амино групе лизина.

Супстрат реагује са ензимом у одређеном дијелу који се зове активни центар ензима или активне области.

Према активном центру или језгра, разумети да део ензима протеин молекул који је повезан на подлогу (и кофактора) и изазива ензимску особине молекуле. Активни сите одређује специфичност и каталитичку активност ензима и треба да буде одређени степен тежине структуре прилагођен за блиске приступ и интеракцију са молекулом супстрата или њени делови директно укључени у реакцији.

Међу функционалне групе се разликују укључене у "каталитички активног" део ензима и формирања део обезбеђује специфичан афинитет (Везивање супстрата за ензим) - такозвани ПИН или "сидро" (или адсорпције ензима активном месту).

Механизам деловања ензима објашњава теорију Мицхаелис-Ментенове једначине. Према овој теорији, процес се одвија у четири фазе.

Механизам деловања ензима: И Фаза

Између супстрата (Ц) и ензима (Е) веза настаје - формиран комплекс ензим-супстрат ЕУ, где су компоненте међусобно повезане путем ковалентне, јонске, воде и других веза.

Механизам деловања ензима: ИІ стаге

Подлога је изложена приложеном ензим активира и постаје доступан за одговарајуће реакције катализе ЕУ.

Механизам деловања ензима: ИІИ стаге

Европска унија је катализатора. Ова теорија је подржана експерименталним студијама.

Коначно, ИВ стадијум карактерише ослобађање молекула ензима Е и Ф. Секвенца трансформација производа може приказати као реакција: Е + С - ЕУ ЕУ - * - Е + П.

Специфичност ензима деловања

Сваки ензим делује на одређеној подлози или групе супстанци, који су слични по структури. Специфичности ензимске активности због сличности активне конфигурације локације и супстрата. Током интеракције ензима-супстрата који је састављен цомплек.